Entomoblog

La seda desempeña un papel fundamental en la vida de las arañas y la emplean en diversas situaciones, no sólo para atrapar presas. De hecho, se cree que la seda tenía en un principio una función relacionada con la reproducción, tal y como demuestra el hecho de que los huevos se colocan en sacos de seda y que los machos tejen un receptáculo de seda para recoger el esperma (red de esperma)².

Glándulas productoras de seda

Las arañas pueden tener hasta seis hileras³ en cuyo extremo se abren fúsulas (poros) a través de las cuales desembocan las glándulas productoras de seda o glándulas sericígeras. Se pueden encontrar hasta siete glándulas diferentes —aunque no todas están presentes— que segregan seda con diferentes propiedades para tareas concretas como envolver a la presa, hacer capullos para los huevos, formar los hilos principales, los hilos de captura pegajosos de las telas o el hilo de seguridad que algunas arañas dejan tras de sí al caminar y es el que les permite dejarse caer desde una hoja o colgar como un escalador de un precipicio para escapar de un depredador y continuar su camino más tarde.

Fúsulas. Aunque parecen las boquillas de una manga pastelera o tubos de dentífrico, así es como se ven las fúsulas conectadas a las glándulas sericígeras bajo el microscopio electrónico de barrido.

Las arañas tejedoras de telas orbiculares poseen todo un repertorio de glándulas productoras de seda, mientras que el resto de las arañas tienen, por lo general, cinco: ampulácea mayor, para producir seda para los hilos de seguridad y para los hilos de andamiaje; ampulácea menor, para los hilos radiales, piriforme, para los discos de anclaje, seda que mantiene unido los hilos de seguridad y de andamiaje; aciniforme, para la tela de esperma, los hilos que sirven para envolver a la presa y las decoraciones de algunas telas, y cilindriforme, para proporcionar seda para el capullo de los huevos. Las tejedoras de telas orbiculares tienen, además, la glándula flageliforme, para los hilos de la espiral de captura, y la agregada, que produce seda pegajosa que contiene glucoproteínas, sales y compuestos higroscópicos y que añade a la espiral de captura mientras la teje.

La seda se fabrica en estado líquido y se polimeriza y endurece al salir del cuerpo, pero no por exposición al aire sino cuando la araña la estira con sus patas traseras. Esto provoca un cambio en la orientación de las proteínas que forman las fibras. Los estudios sobre las propiedades físicas de la seda de araña se han centrado en el hilo de seguridad de las arañas de seda dorada (género Nephila) que se cree que es la fibra natural más fuerte conocida, aproximadamente el doble de fuerte que la seda de los gusanos de seda. El hilo es más elástico que el nailon y más fuerte que el acero del mismo diámetro. Un hilo típico de la seda de Nephila tiene un diámetro de 3 micras, la décima parte del diámetro de la seda del capullo de un gusano de seda, y se dice que si tuviera el grosor de un lápiz sería capaz de detener un Boeing 747 en pleno vuelo.

Glándulas sericígeras. Arriba: Situadas en el extremo del opistosoma, existen siete tipos (piriforme, ampulácea mayor, ampulácea menor, flageliforme, agregada, cilindriforme y aciniforme) aunque no todos están presentes en las arañas. Imagen de Oxford Silk Group. Abajo: Los gráficos de barras indican la proporción de aminoácidos que componen los diferentes tipos de seda. Imagen de Liquid crystalline spinning of spider silk, F. Vollrath y D. P. Knight, Nature 410, pp. 541-548 (2001).

Estructura de la seda de araña

La seda del hilo de seguridad se produce en la glándula ampulácea mayor y está formada por dos proteínas análogas a la fibroínas que producen los gusanos de seda: espidroína 1 y espidroína 2. Estas proteínas fibrosas e insolubles en agua están compuestas fundamentalmente por los aminoácidos glicina (42%) y alanina (25%) y, en menor proporción, glutamina, leucina, serina, valina, prolina, tirosina y arginina. La principal diferencia entre ambas es que la espidroína 1 es más rica en alanina mientras que la espodroína 2 es más rica en glicina y su composición exacta depende de las especies.

La espidroína consta de una región central de función estructural formada por una repetición de cadenas de alanina, en bloques de cuatro a nueve aminoácidos, y de glicina, en bloques de cinco aminoácidos, y dos regiones laterales reguladoras con una secuencia de aminoácidos conservada, una situada en el extremo amino-terminal (dominio N-terminal) y otra situada en el extremo carboxilo-terminal (dominio C-terminal).

La elasticidad se consigue gracias a las cadenas de glicinia, que forman una estructura helicoidal (hélice α) desordenada y laxa que se estira al tirar de ella, y su rigidez y fuerza se debe a las cadenas ordenadas de alanina que forman hojas β antiparalelas unidas entre sí por puentes de hidrógeno y actúan como ladrillos que se distribuyen a lo largo de la proteína. La seda empieza a producirse por el dominio N-terminal y esta región regula el ensamblaje de las fibras de seda, de manera que previene la prematura agregación de la espidroína y favorece su polimerización cuando disminuye el pH al pasar a las hileras. El dominio C-terminal actúa como un interruptor regulando la ordenación de la región central en fibras en respuesta a estímulos químicos (cambio en la concentración de sales o disminución del pH) o mecánicos (estiramiento de la fibra).

Estructura del hilo de seguridad. Arriba: La organización tridimensional de los aminoácidos en hojas β (flechas verdes) y hélices α (azul) confieren a la seda de araña sus extraordinarias propiedades. Abajo: Detalle de las hojas β unidas por puentes de hidrógeno.

Debido a sus peculiares propiedades, la seda de las arañas se ha convertido en objeto de investigación para las compañías de biotecnología, que han transferido los genes de la proteína a bacterias o levaduras⁴ para que la produzcan en cantidades suficientes para poder realizar estudios sobre sus propiedades y, en un futuro, para producir seda de araña a gran escala para diversas aplicaciones en la industria y en la medicina. Antes de que la ingeniería genética hiciera eso posible, la seda para los experimentos se obtenía ordeñando a las arañas. Para ello había que sedarlas por enfriamiento y fijarlas a un superficie. Posteriormente se sacaba con unas pinzas la fibra de las hileras y se ataba a una bobina, que giraba a una velocidad que permitía obtener de 1 a 15 centímetros de seda por segundo.

Mecanismo molecular del ensamblaje

Empleando el sistema de expresión en bacterias, dos equipos de científicos han averiguado la estructura tridimensional de los dominios N-terminal y C-terminal, lo que ha permitido explicar el mecanismo molecular por el cual se produce la transición desde una proteína soluble en el interior de las glándulas sericígeras a insoluble justo antes de salir al exterior a través de las hileras.

Un grupo de investigadores de la Universidad Complutense de Madrid, la Universidad de Oslo (Noruega) y la Universidad de Uppsala (Suecia) han estudiado la estructura tridimensional del dominio N-terminal de la espidroína 1 del hilo de seguridad de la araña africana Euprosthenops australis. Para ello, crearon varias variantes más pequeñas de la proteína (miniespidroínas) combinando una región central más corta con los dominios N- y C-terminal y estudiaron la velocidad de ensamblaje a pH ácido y a pH neutro. El dominio N-terminal está formado por dos subunidades y la disminución del pH provoca un cambio en su estructura que favorece la movilidad de la región central y, por lo tanto, su ensamblaje. Independientemente de la presencia o ausencia del dominio C-terminal, las miniespidroínas polimerizan más rápidamente a pH ácido y más lentamente a pH neutro, lo que sugiere que el dominio N-terminal favorece el ensamblaje de la espidroína al bajar el pH.

Ensamblaje dependiente del pH de las miniespidroínas. El domino N-terminal (en rojo) regula la velocidad del ensamblaje de las miniespidroínas. Se produce más rápidamente a pH ácido y más lentamente a pH neutro.

Por otro lado, investigadores alemanes de la Universidad Técnica de Múnich, la Universidad Bayreuth y el Instituto Max-Planck se han centrado en el dominio C-terminal de la fibroína 3, una proteína que forma parte del hilo de seguridad de la araña de jardín Araneus diadematus. Para su estudio, produjeron grandes cantidades de este fragmento expresándolo en la bacteria Escherichia coli y luego determinaron su estructura tridimensional mediante resonancia magnética nuclear.

Las proteínas se encuentran disueltas en el interior de las glándulas gracias a dos puentes salinos (interacciones entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro) que se forman en el dominio C-terminal. Esto hace que las cadenas de aminoácidos se almacenen con la parte hidrofílica orientada hacia el exterior y la parte hidrofóbica apuntando hacia el interior, favoreciendo la solubilidad. Pero cuando las proteínas entran en la hilera, cambia la concentración de sales y disminuye el pH, lo que provoca la ruptura de los puentes salinos. Las zonas hidrofóbicas quedan expuestas y actúan como anclaje para el posicionamiento y ensamblaje de la región central. Por otra parte, el flujo en el estrecho conducto de las hileras ejerce una fuerza importante y las cadenas de proteínas se colocan en paralelo, lo que hace que las hojas β se alineen. Así se forman las fibras estables de la seda de araña.